Investigadores de la UGR estudian los mecanismos de las proteínas que causan amiloidosis

Analizan las bases moleculares que dan lugar a la formación de “fibras amiloides” a partir de una proteína modelo

Estas proteínas son las causantes de enfermedades degenerativas del sistema nervioso como el Alzheimer, el Parkinson, o el “mal de las vacas locas”

Científicos del Departamento de Química Física de la Universidad de Granada investigan las bases moleculares que dan lugar a la formación de “fibras amiloides” a partir de una proteína modelo y que son causantes de determinadas enfermedades degenerativas del sistema nervioso como el Alzheimer, el Parkinson, o el “mal de las vacas locas”, tanto en animales como en humanos, así como otras patologías no neurológicas como la diabetes tipo II, o ciertos desórdenes relacionados con la hemodiálisis. Estos trastornos se caracterizan por la formación incontrolada de depósitos de proteínas en forma de fibras amiloides, en los tejidos y órganos, alterando su funcionamiento.
Francisco Conejero Lara, investigador responsable del proyecto, explica que cuanto más se conozca el mecanismo y las características del proceso de formación de estas fibras, antes se podrá intervenir sobre él a través de fármacos que impidan o retrasen el depósito de fibras. Así, se podrá evitar o disminuir el daño que dicho proceso provoca en los órganos afectados.
Debido a diferentes factores, muchos aún sin determinar, se puede favorecer el plegamiento anormal de la proteína hacia una conformación que determina e inicia la formación de fibras amiloides. En las etapas intermedias del proceso se forman unas estructuras muy “pegajosas”, que, según explica el investigador, son los precursores de estos “agregados” de proteínas.
En las dolencias citadas anteriormente, se ha observado que independientemente de las proteínas responsables, todas ellas se depositan formando una estructura común, que consiste en una enorme “lámina β” que se extiende ininterrumpidamente a lo largo de la fibra. Además, según los científicos, proteínas muy diferentes, muchas incluso sin relación con enfermedades de tipo amiloidosis, pueden formar las mismas fibras con el mismo aspecto -al microscopio- y estructura si se las somete a las condiciones apropiadas.
Dominio SH3
Los investigadores granadinos trabajan con un dominio SH3. Se trata de un fragmento de proteína que, aunque no esté relacionada con la formación de depósitos en enfermedades degenerativas, si es susceptible de formar estas fibras. A partir de la experimentación “in vitro”, los científicos estudian cuáles son las bases moleculares que generan un plegamiento irregular en la proteína. Para ello, se centran en caracterizar la estabilidad, estructura y factores (cinéticos y termodinámicos) de los precursores de la formación de fibras amiloides del dominio SH3.
Los científicos granadinos colaboran con siete laboratorios europeos, encaminados a la búsqueda de características comunes que permitan establecer un mecanismo general para la formación de las fibras amiloides.